STRESZCZENIE: Analizowano wpływ jodoacetamidu, jonów miedzi (Cu2+) oraz manganu (Mn2+) na aktywność enzymatyczną bezpośredniego aktywatora czynnika X (prokoagulanta) z błon płodowych człowieka i świni oraz z raka prostaty szczura. Jodoacetamid (1 mM) hamował aktywność wszystkich analizowanych prokoagulantów w podobnym stopniu. Jony miedzi (1 mM) znacząco obniżały aktywność prokoagulantów pochodzących z błon płodowych człowieka oraz świni, jednak nie miały istotnego wpływu na aktywność prokoagulanta pochodzącego z raka prostaty szczura. Jony manganu (1 mM) powodowały wzrost aktywności prokoagulanta z błon płodowych człowieka, nie miały wpływu na aktywność prokoagulanta z raka prostaty szczura i obniżały aktywność prokoagulanta z błon płodowych świni. Immunologiczne podobieństwo prokoagulantów oceniano testem ELISA przy zastosowaniu poliklonalnych przeciwciał przeciw prokoagulantowi nowotworowemu (CP) z błon płodowych człowieka. Prokoagulanty z błon płodowych człowieka oraz świni zostały rozpoznane w podobnym stopniu, natomiast bezpośredni aktywator czynnika X z raka prostaty szczura rozpoznawany był słabiej.
Uzyskane wyniki wskazują na istnienie różnic międzygatunkowych między badanymi prokoagulantami zarówno pod względem właściwości enzymatycznych jak i immunologicznych.

SUMMARY: The effect of iodoacetamide (IAA), copper (Cu2+) and manganese (Mn2+) ions on the activity of direct factor X-activator (procoagulant) isolated from human and swine amnion-chorion membranes and from rat prostate carcinoma has been analysed. IAA (1 mM) inhibited all the procoagulants in a similar degree. 1 mM Cu2+ significantly reduced the activity of human and swine but not of rat procoagulant. 1 mM Mn2+ ions enhanced the activity of human procoagulant, they did not affect the activity of rat procoagulant and reduced the activity of swine procoagulant. The immunological similarity of all the procoagulants was evaluated by an ELISA using polyclonal rabbit anti-human cancer procoagulant (CP) antibody. Human and swine procoagulants were detected by the antibody in the similar manner. However, factor X-activator from rat carcinoma was recognized by the antibody significantly less effectively.
The results suggest that there are differences in enzymatic as well as in antigenic properties between procoagulants isolated from different species.